Lipidos y proteinas. Reconocimiento

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Por el contrario, las grasas son solubles en disolventes orgánicos, como el éter, cloroformo, acetona, benceno, etc.

- Aceite y cloroformo (solubles / compuestos no polares)

- Aceite y vencina ( solubles / demora su combinación)

- Aceite y éter (solubles / compuestos no polares)

- Aceite y alcohol(insolubles / aceite no polar y alcohol polar)

- SUDÁN III

Es un colorante soluble en grasa que permite identificar la presencia de lípidos. Pertenece al grupo de colorantes indiferentes, que son aquellos que no tienen afinidad por estructuras acidas o básicas. El colorante (rojo) es insoluble en el agua y tiñe del mismo color a aquellas sustancias que tienen un poder de disolución superior al del aquel liquido empleado para preparar la solución colorante.

- Agua destilada

No se mezclan ya el reactivo Sudan es no polar y el agua destilad es no polar.

- Aceite

Estas se mezclan porque son no polares, es por ello que se puede apreciar la mezcla rojiza en la Figura 1.0.

- REACCIÓN DE BIURET

El Biuret es un cuerpo muy simple que puede originarse por la unión de dos moléculas de una diamida, en un medio fuertemente alcalino, con desprendimiento de amoníaco.

Los enlaces peptídicos de las proteínas en las mismas condiciones producirán el Biuret. Para que se produzca en este último caso es necesario que haya al menos dos enlaces peptídicos. El Biuret se puede unir, por coordinación, a iones Cu2+ (de color azul en disolución acuosa) presentes en el medio, dando un compuesto coloreado violeta.

- Ovoalbúmina

En la figura 2 se observa el color violeta, la primera reacción fue positiva en los tubos con la disolución de ovoalbúmina, por este motivo tomo una coloración violeta indicando la presencia de enlaces peptídicos.

- Almidón

El color fue celeste se debió a que no hay presencia de proteínas, pepetidos cortos u otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos.

- Detección de aminoácidos

- REACCIÓN XANTOPROTEICA

[pic 17]

Es un método que se puede utilizar para determinar la presencia de proteínas solubles en una solución, empleando ácido nítrico concentrado.

En pocas palabras, el ácido nítrico (HNO3) reacciona con el radical fenilo de los aminoácidos de la ovoalbúmina, radical que se transforma en hidroxi-benceno, que da el color amarillo característico de esta reacción, debido a la formación de un compuesto aromático nitrado, por medio de sustitución nucleofílica, lo que indica la presencia de proteínas con aminoácidos portadores de anillos aromáticos. Con la reacción xantoproteica tuvimos un color amarillento como lo cita Guarnizo (2003), esto nos quiere decir que en la reacción se produjo un resultado positivo en las proteínas con aminoácidos portadores de grupos aromáticos, especialmente con presencia de tirosina

- LOS AMINOÁCIDOS AZUFRADOS

Los enlaces peptídicos se hidrolizan con facilidad al calentarse, es por eso que se sometió el tubo de ensayo con ovoalbúmina e hidróxido de sodio a baño María. La mezcla de la proteína con hidróxido de sodio formó una precipitación lechosa tal como se observa en la figura 7, la reacción sucedida se describe a continuación:

R-SH + 2 NaOH R-OH + SNa2 + H2O

Si se forma un precipitado de color negruzco nos indica que se ha formado sulfuro de plomo, utilizándose el azufre de los aminoácidos, lo que nos sirve para identificar proteínas que tienen en su composición aminoácidos con azufre.

- DESNATURALIZACIÓN DE UNA PROTEÍNA

La clara obtiene un color blanquecino ya que las proteínas globulares de la clara del huevo se desenrollan al ser calentadas y se enlazan entre si lo que permite que el huevo parezca estar “cocinado”. El NaOH le da el color naranja ya que crea al tener un pH distinto al de la clara crea un cambio estructural en la proteína llevando a la desnaturalización de esta. Esto se observa en el cambio de color. Prueba para reconocer proteínas: Coagulación de Proteínas Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70 ºC o al ser tratadas con soluciones salinas, ácidos, alcohol, etc.

La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria.

CONCLUSIONES

- En el experimento de solubilidad de los lípidos, se podrá observar que el aceite se ha disuelto en el benceno y no en el agua ya que este subirá debido a su menor densidad al separarse el almidón.

- Los lípidos son insolubles en agua. Cuando se agitan fuertemente en ella se dividen en pequeñísimas gotas formando una emulsión de aspecto lechoso, que es transitoria, pues desaparece en reposo por reagrupación de gotitas de grasa en una capa que, por su menor densidad, se sitúa sobre el agua.

- Por el contrario, las grasas son solubles en disolventes orgánicos, como el éter, cloroformo, acetona, benceno, etc.

- Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el organismo ya que cumplen muchas funciones.

- Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se basan en el reconocimiento de los aminoácidos

- En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el estado físico de la proteína , mientras que en la coagulación se ha producido un cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

- Blanco A. Química Biológica. 9°ed. Editorial