Proteinas. Aminoácidos

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La lámina β es otra forma de estructura secundaria en el cual todos los componentes del enlace peptídico intervienen en puentes de hidrógeno. Las superficies de las láminas β aparecen plegadas y, por esta razón, estas estructuras suelen denominarse –láminas β plegadas-.

Los giros β intervienen en la dirección de una cadena polipeptídica, ayudándola a adoptar una forma globular compacta. Suelen encontrarse en la superficie de las moléculas proteicas y a menudo contienen residuos cargados.

- La estructura terciaria de las proteínas: a) Concepto b) Enumera los tipos que existen. Indica las diferencias que hay entre ellos. c) Las proteínas con estructura terciaria globular: ¿En qué tramos suelen encontrarse las hélices alfa? ¿Y las láminas beta?- ¿Cuál es la disposición de las cadenas hidrófobas y de las hidrófilas en las proteínas de los medios intracelular y extracelular? Razona las respuestas.- Enumera los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria.

La palabra –terciaria- se refiere al plegamiento de los dominios (las unidades básicas de estructura y función) y a la disposición final de los dominios en el polipéptido.

Existen dos tipos de estructura terciaria:

- Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Ejemplos: el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda.

- Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. Ejemplo: la mioglobina. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos y estructuras supersecundarias.

La estructura de las proteínas globulares en disolución acuosa es compacta y tiene una elevada densidad de los átomos en el centro de la molécula. Las cadenas laterales hidrófobas están enterradas en el interior, mientras que los grupos laterales hidrófilos suelen encontrarse en general en la superficie de la molécula.

Los tipos de enlaces que estabilizan la estructura terciaria son: enlaces iónicos, enlaces covalentes, enlaces no covalentes, puentes de hidrógeno, interacción van der Waals.

- Estructura cuaternaria de las proteínas: a) ¿En qué consiste? b) ¿Se presenta en todas las proteínas?

Muchas cadenas consisten en una cadena polipeptídica única y se definen como proteínas monómeros. Sin embargo, otras pueden constar de dos o más cadenas polipeptídicas que pueden ser estructuralmente idénticas o no tener ninguna relación. La disposición de estas subunidades polipeptídicas se denominan estructura cuaternaria de a proteína. La estructura cuaternaria no se presenta en todas las proteínas, muchas proteínas funcionan con su estructura terciaria, y algunas simplemente con su estructura secundaria.

- ¿Por qué dependen de la secuencia de aminoácidos los diferentes niveles estructurales de las proteínas?

Porque los aminoácidos son las unidades básicas que forman las proteínas, cada proteína tiene cierto orden de aminoácidos, ninguna es igual. La secuencia proteica de aminoácidos es una herramienta extremadamente importante para determinar el carácter verdadero de las secuencias de pretinas de muchos polipéptidos.

- Propiedades de las proteínas: a) ¿En qué consiste la desnaturalización? ¿Qué la puede causar? ¿En qué condiciones seria reversible? b) ¿En qué consiste la especificidad?

Se entiende por desnaturalización de una proteína la pérdida de la conformación tridimensional nativa de la misma, pérdida que suele ir acompañada de un descenso en la solubilidad (las cadenas polipeptídicas de la proteína desnaturalizada se agregan unas a otras y forman un precipitado que se separa de la disolución). Durante el proceso de desnaturalización se rompen las interacciones débiles que mantienen estable la conformación pero se mantienen los enlaces covalentes del esqueleto polipeptídico, es decir, se pierden las estructuras secundaria, terciaria y, en su caso, cuaternaria, pero permanece intacta la secuencia de aminoácidos.

La desnaturalización puede ser provocada por diferentes causas o agentes desnaturalizantes de tipo físico o químico. Destacaremos dos de ellos: uno físico (aumento de temperatura) y otro químico (alteración del pH).

- Aumento de temperatura.- Los aumentos de temperatura provocan una mayor agitación molecular que hace que las interacciones débiles que mantienen estable la conformación de la proteína terminen por ceder con la consiguiente desnaturalización.

- Alteración del pH.- Estas alteraciones causan variación en el grado de ionización de distintos grupos funcionales (carboxilo, amino, hidroxilo, etc.) implicados en interacciones débiles que estabilizan la conformación. Estas variaciones provocan la rotura de dichas interacciones (sobre todo enlaces iónicos y también puentes de hidrógeno) y por lo tanto la desnaturalización (debido a ello son tan importantes los tampones que mantienen estable el pH de los fluidos biológicos).

El proceso de desnaturalización, si se lleva a cabo en condiciones suaves (variaciones moderadas y graduales de temperatura o pH), es reversible: la proteína puede recuperar su conformación tridimensional nativa si se restituyen las condiciones iniciales. Este proceso recibe el nombre de renaturalización.

La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

- Clasificación de las proteínas a) diferencia entre las holoproteínas y heteroproteínas. b) Enumera los tipos de heteroproteínas atendiendo a naturaleza del grupo prostético. Pon ejemplos.

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido, metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas